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              首頁» 圖片新聞» 王初課題組和陈兴課題組合作发展化學生物學新方法揭示衣康酸抗炎新机制

              王初課題組和陈兴課題組合作发展化學生物學新方法揭示衣康酸抗炎新机制

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              近日,奇迹赌场王初課題組和陈兴課題組合作在自然-化學生物學(Nature Chemical Biology雜志上發表論文報道了他們利用新一代半胱氨酸探針結合定量化學蛋白質組學技術,系統鑒定衣康酸在巨噬細修飾位點,並揭示衣康酸對糖酵解負反饋調控發揮抗炎作用新機制的工作。

              小分子代谢物和蛋白的相互作用在各种生物学过程中都發揮着至关重要的作用,发展化學蛋白質組學技術系统分析蛋白-代谢物相互作用網絡可以促进对其生物学意义的理解。衣康酸是近年来在巨噬细胞中发现的一类具有显著抗炎活性的代谢小分子, 但其抗炎機制尚不明確。由于衣康酸具有一個α,β不飽和羧酸的結構,理論上它可以通過邁克爾加成反應共價修飾到蛋白質的半胱氨酸殘基上。此前,两个課題組合作發現,用于非天然糖代謝標記的全乙酰化疊氮糖探針,在细胞中可以通过無酶催化形式標記蛋白質組中大量的半胱氨酸位點(Qin W., et al. Angew. Chem. Int. Ed. 2018.)基于该反应,两个課題組在本工作中合作開發了新一代特異性半胱氨酸標記探針1-OH-Az,并結合定量化学蛋白质组学技術,成功地在巨噬細胞蛋白質組中鑒定到260個衣康酸修飾的半胱氨酸位點。作者進一步分析發現糖酵解中的三個關鍵酶ALODA,GAPDH和LDHA可以被衣康酸修飾,其中上遊的ALDOA蛋白中兩個半胱氨酸(Cys73和Cys339在被脂多糖刺激的巨噬細胞中發生了內源的衣康酸修饰。生化和細胞實驗表明衣康酸可以通過修飾這兩個半胱氨酸殘基顯著地抑制ALDOA的催化活性,進而抑制巨噬細胞的糖酵解通路,從而發揮抗炎活性。

              该工作近日以 “S-glycosylation-based cysteine profiling reveals regulation of glycolysis by itaconate”为题发表在《自然-化學生物學》雜志上doi: 10.1038/s41589-019-0323-5)王初研究員和陳興教授爲該論文的共同通訊作者,論文第一作者爲他們共同指導的交叉學院2014級研究生秦爲該工作獲得基金委“生物大分子動態修飾與化學幹預”重大研究計劃和科技部“蛋白質機器與生命過程調控”重點專項項目的資助。

               

               

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